CZ | EN

Functional investigation of non-canonical glycosylation of T-type calcium channels

Funkční studium nekanonických glykosylací vápenatých kanálů T-typu

Functional investigation of non-canonical glycosylation of T-type calcium channels

Funkční studium nekanonických glykosylací vápenatých kanálů T-typu

ANOTACE

LVA (low voltage activated) vápníkové kanály T‑typu hrají významnou roli pro správné fungování nervového systému. Jejich posttranslační modifikace jsou klíčovými mechanismy při regulaci aktivity kanálu. Tato studie se věnuje konkrétně N-glykosylaci, tedy glykosylaci asparaginových zbytků. Ta je zodpovědná za správnost procesů jako samotná exprese, maturace proteinu, sekrece a integrace do plasmatické membrány. Standardně probíhá N‑glykosylace v konsenzus sekvenci N‑X‑S/T. Nicméně, pomocí elektrofyziologického nahrávání technikou Patch Clamp, jsme byli schopni identifikovat dva nové asparaginové zbytky, nacházející se v nekanonických sekvencích. Glykosylace těchto asparaginů je činí nezbytnými pro správnou expresi a funkci kalciových kanálů v plasmatické membráně.

ANNOTATION

Low voltage activated T-type calcium channels are important modulators of the nervous system function. Their post‑translational modification is known to be the key mechanism that regulates the channel’s activity. This study is dedicated specifically to asparagine (N)‑linked glycosylation which is responsible for correct expression, trafficking and maturation of the protein. It also has effect on protein sorting, its participation in the secretory pathway and integration to the plasma membrane. Normally, there is a consensus motif N‑X‑S/T that determines the place of N-glycosylation. Nevertheless, using electrophysiological recordings, we have been able to identify two new asparagine residues within non‑canonical sequences that, upon glycosylation, are essential for expression and correct function of ca