CZ | EN

Glyciny obohacená doména Mason-Pfizerova opičího viru jako možný partner pro interakci s buněčnými proteiny

Glycine rich domain of Mason-Pfizer monkey virus as a potential interaction motif for host cell proteins

Glyciny obohacená doména Mason-Pfizerova opičího viru jako možný partner pro interakci s buněčnými proteiny

Glycine rich domain of Mason-Pfizer monkey virus as a potential interaction motif for host cell proteins

ANOTACE

Mason-Pfizerův opičí virus (M-PMV) obsahuje glyciny obohacenou G-patch doménu (GPD), která je nezbytná pro infektivitu viru. Nicméně, role GPD v replikačním cyklu M-PMV je neznámá. Proteomickou analýzou M-PMV izolátů byla identifikována buněčná DEAH-box obsahující RNA helikasa 15 (DHX15), jako protein specificky se vbalující do M-PMV virionů. Je známo, že tato helikasa DHX15 interaguje prostřednictvím své C-terminálně lokalizované OB domény s GPD doménou cílových proteinů. Cílem této práce je ověřit, zda GPD M-PMV slouží jako vazebný motiv pro inkorporaci buněčného proteinu DHX15 do virionu, a zda tato vazba probíhá právě přes OB doménu DHX15.

ANNOTATION

Mason-Pfizer monkey virus (M-PMV) contains glycine-enriched G-patch domain (GPD), which is essential for virus infectivity. However, the role of GPD in the M-PMV replication cycle is unknown. Proteomic analysis of M-PMV isolates identified a cell DEAH-box containing RNA helicase 15 (DHX15) as a protein specifically incorporated in M-PMV virions. DHX15 helicase is known to interact through its C-terminally localized OB domain with the GPD domain of target proteins. The aim of this work is to verify whether GPD M-PMV serves as a binding motif for incorporation of the DHX15 cellular protein into the virion, and whether this binding is facilitated by the OB domain of DHX15.